طبقه بندي اسيدهاي آمينه

پروتئینها درشت مولکولهایی هستند با وزن مولکولی 5000 دالتون که از پیوند کووالانسی یک سری واحدهای ساختاری به نام اسیدهای آمینه ساخته شده*اند. تعداد ،* ماهیت و طرز قرار گرفتن این واحدها در زنجیره پروتئینی ساختار خاص و رفتار ویژه آنها را تعیین می*کند. در ساختار این مولکولها ، هم عامل آمین و هم عامل کربوکسیل وجود دارد که هر دو به کربن مرکزی به نام کربن آلفا متصل*اند. همچنین به کربن آلفا ترکیبی به نام زنجیره کناری که با حرف r نشان داده می*شود و یک مولکول هیدروژن متصل شده است.

اشکال مونومری ، که واحدهای ساختاری پروتئینها را می*سازند، شامل 20 نوع اسید آمینه متفاوت است که از نظر ویژگیهای گروه r مانند اندازه ، بار الکتریکی و حلالیت و غیره تفاوت دارند. هنگامی که پروتئینها در اسید یا باز قوی جوشانده می*شوند، اتصال بین واحدهای مونومری آنها شکسته شده و اسیدهای آمینه آزاد می*گردند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه استاندارد
تعداد 20 اسید آمینه موجود در یاخته به نام اسیدهای آمینه استاندارد موسوم*اند. برای اسیدهای آمینه استاندارد طبقه بندیهای مختلفی داده شده*اند و از بین آنها نوعی که امروزه مورد استفاده است طبقه بندی بر حسب وضعیت بارداری گروه r است. بدین ترتیب چهار گروه اصلی را می*توان در نظر گرفت.

گروه اول: اسیدهای آمینه با گروه r ناقطبی
در این دسته 8 اسید آمینه قرار می*گیرند. این اسید آمینه به علت نداشتن گروههای باردار یا قطبی بسیار آب گریز بوده و به آب گریزی نیز معروف*اند. آلانین سر دسته این گروه بوده و پس از گلیسین ساده*ترین اسید آمینه یاخته*ای است. آلانین در بخش r خود یک گروه متیل دارد. با افزوده شدن عوامل متیل اضافی به آلانین ، اسیدهای آمینه دیگر مانند والین ، لوسین و ایزولوسین ساخته می*شوند. زنجیره کناری می*تواند ساده یا منشعب باشد.

میزان آب گریزی از آلانین به طرف ایزولوسین افزایش می*یابد. اسیدهای آمینه تریپتوفان و فنیل آلانین در زنجیره کناری خود عامل حلقوی مانند فنیل و ایندول دارند. اسید آمینه متیونین در گروه r واجد یک عامل گوگردی است که بوسیله یک گروه متیل پوشیده می*شود. پرولین از اسیدهای آمینه ویژه*ای است که چون در آن عامل آمین متصل به کربن آلفا با زنجیره کناری به صورت حلقه درآمده است از بقیه اسیدهای آمینه مستثنی می*شود، در نتیجه پرولین را ایمنو اسید می*نامند.

گروه دوم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی ولی بدون بار
سر دسته این گروه از اسیدهای آمینه گلیسین است که به علت داشتن زنجیره کناری ساده از نوع هیدروژن متقارن بودن کربن آلفا ، از سایر اسیدهای آمینه متمایز می*شود. سرین و ترئونین به علت داشتن گروه الکلی در مولکول با مولکولهای آب پیوند هیدروژنی ایجاد می*کنند و به آسانی در آن حل می*شوند. تیروزین واجد زنجیره کناری حلقوی است که یک عامل هیدروکسیل به آن متصل شده است و بدین سبب بیش از بقیه قطبی است. زنجیره کناری سیستئین به عامل (sh) ختم می*شود. این اسید آمینه می*تواند به دو شکل اکسید و یا احیا در مولکول پروتئین دیده شود.

اگر عامل گوگرد احیا شده باشد این مولکول سیستئین نامیده می*شود در صورتی که دو مولکول سیستئین در مجاورت هم قرار گیرند بین آنها پیوند کووالانسی ایجاد می*گردد. بدین ترتیب ، پیوندهای حاصل پیوند دی*سولفید و ترکیب مربوطه سیستین نامیده می*شود. پیوندهای دی*سولفید در ایجاد و پایداری ساختار سوم پروتئینها نقش اساسی دارد. دو اسید آمینه آسپاراژین و گلوتامین که شکل آمین در آنها به ترتیب اسیدهای اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک هستند، حد واسط بین گروه دوم و سوم به شمار می*روند این دو اسیدآمینه در آب محلول و بسیار قطبی هستند.

گروه سوم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی و بار منفی
در این گروه دو اسید آمینه اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک قرار دارند زنجیره کناری این دو اسید آمینه به عامل کربوکسیل (cooh) ختم می*شود. گروه r بسیار قطبی و قابل یونی شدن است بطوری که در ph فیزیولوژیک ، با از دست دادن پروتون ، به آنیون کربوکسیل تبدیل می*گردد. در این حالت ، اسید آمینه به ترتیب اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک نامیده می*شوند.

گروه چهارم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی دارای بار مثبت
اسید آمینه لیزین ، آرژینین و هیستیدین در این دسته جای دارند. زنجیره کناری آنها واجد گروه آمین است که در ph خنثی دارای بار خالص مثبت است. لیزین یک عامل آمین در موقعیت کربن شماره 4 زنجیره کناری دارد، آرژینین شامل یک گروه گوآنیدیوم است و هیستیدین گروه یونی شونده ضعیف ایمیدازول دارد. وجود این اسیدهای آمینه در زنجیره پروتئینی تعداد بارهای مثبت روی مولکول را افزایش داده و پروتئین خاصیت قلیایی از خود نشان می*دهد.
اسیدهای آمینه کمیاب
علاوه بر 20 اسید آمینه ، در برخی از پروتئینها اسیدهای آمینه تغییر شیمیایی یاخته*ای وجود دارد که از نظر ساختار و فعالیت پروتئینها بسیار مهم*اند. از مهمترین این تغییرات می*توان اضافه شدن گروه هیدروکسی به اسید آمینه پرولین (هیدروکسی پرولین) و یا لیزین (هیدروکسی لیزین) ، انواع اسیدهای آمینه استیل*دار و فسفریل*دار را نام برد. هیدروکسی پرولین حدود 12% ساختار کلاژن را که یکی از پروتئینهای مهم جانوری است تشکیل می*دهد همچنین این اسید آمینه در ساختار برخی از پروتئینهای دیواره یاخته*ای گیاهان وجود دارد که اکستانسین نامیده می*شود. هیدروکسی لیزین نیز در ساختار کلاژن وجود دارد به همین دلیل کلاژن یکی از پروتئینهای استثنایی در جانوران بشمار می*آید.


اسیدهای آمینه غیر پروتئینی
افزون بر بیست اسید آمینه اصلی و اسیدهای آمینه کمیاب ، که اساسا در ساختار پپتیدها و پروتئینها وارد می*شوند، در یاخته*های بافتهای مختلف اسیدهای آمینه*ای وجود دارند که در ساختار پروتئینها یافت نمی*شوند بلکه به صورت آزاد در فرآیندهای متابولیسمی وارد می*شوند. از مهمترین این اسیدهای آمینه می*توان از بتا- آلانین که پیش ساز ویتامین اسید پانتوتنیک است، سیترولین و اورنتین ، که ترکیبات حد واسط در سنتز آرژنین در چرخه اوره هستند نام برد. در یاخته قارچها و گیاهان عالی نیز اسیدهای آمینه غیر عادی ، مانند بتا- سیانوآلانین وجود دارد.