طبقه بندي اسيدهاي آمينه

طبقه بندي اسيدهاي آمينه

پروتئینها درشت مولکولهایی هستند با وزن مولکولی 5000 دالتون که از پیوند کووالانسی یک سری واحدهای ساختاری به نام اسیدهای آمینه ساخته شده*اند. تعداد ،* ماهیت و طرز قرار گرفتن این واحدها در زنجیره پروتئینی ساختار خاص و رفتار ویژه آنها را تعیین می*کند. در ساختار این مولکولها ، هم عامل آمین و هم عامل کربوکسیل وجود دارد که هر دو به کربن مرکزی به نام کربن آلفا متصل*اند. همچنین به کربن آلفا ترکیبی به نام زنجیره کناری که با حرف r نشان داده می*شود و یک مولکول هیدروژن متصل شده است.

اشکال مونومری ، که واحدهای ساختاری پروتئینها را می*سازند، شامل 20 نوع اسید آمینه متفاوت است که از نظر ویژگیهای گروه r مانند اندازه ، بار الکتریکی و حلالیت و غیره تفاوت دارند. هنگامی که پروتئینها در اسید یا باز قوی جوشانده می*شوند، اتصال بین واحدهای مونومری آنها شکسته شده و اسیدهای آمینه آزاد می*گردند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه استاندارد
تعداد 20 اسید آمینه موجود در یاخته به نام اسیدهای آمینه استاندارد موسوم*اند. برای اسیدهای آمینه استاندارد طبقه بندیهای مختلفی داده شده*اند و از بین آنها نوعی که امروزه مورد استفاده است طبقه بندی بر حسب وضعیت بارداری گروه r است. بدین ترتیب چهار گروه اصلی را می*توان در نظر گرفت.

گروه اول: اسیدهای آمینه با گروه r ناقطبی
در این دسته 8 اسید آمینه قرار می*گیرند. این اسید آمینه به علت نداشتن گروههای باردار یا قطبی بسیار آب گریز بوده و به آب گریزی نیز معروف*اند. آلانین سر دسته این گروه بوده و پس از گلیسین ساده*ترین اسید آمینه یاخته*ای است. آلانین در بخش r خود یک گروه متیل دارد. با افزوده شدن عوامل متیل اضافی به آلانین ، اسیدهای آمینه دیگر مانند والین ، لوسین و ایزولوسین ساخته می*شوند. زنجیره کناری می*تواند ساده یا منشعب باشد.

میزان آب گریزی از آلانین به طرف ایزولوسین افزایش می*یابد. اسیدهای آمینه تریپتوفان و فنیل آلانین در زنجیره کناری خود عامل حلقوی مانند فنیل و ایندول دارند. اسید آمینه متیونین در گروه r واجد یک عامل گوگردی است که بوسیله یک گروه متیل پوشیده می*شود. پرولین از اسیدهای آمینه ویژه*ای است که چون در آن عامل آمین متصل به کربن آلفا با زنجیره کناری به صورت حلقه درآمده است از بقیه اسیدهای آمینه مستثنی می*شود، در نتیجه پرولین را ایمنو اسید می*نامند.

گروه دوم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی ولی بدون بار
سر دسته این گروه از اسیدهای آمینه گلیسین است که به علت داشتن زنجیره کناری ساده از نوع هیدروژن متقارن بودن کربن آلفا ، از سایر اسیدهای آمینه متمایز می*شود. سرین و ترئونین به علت داشتن گروه الکلی در مولکول با مولکولهای آب پیوند هیدروژنی ایجاد می*کنند و به آسانی در آن حل می*شوند. تیروزین واجد زنجیره کناری حلقوی است که یک عامل هیدروکسیل به آن متصل شده است و بدین سبب بیش از بقیه قطبی است. زنجیره کناری سیستئین به عامل (sh) ختم می*شود. این اسید آمینه می*تواند به دو شکل اکسید و یا احیا در مولکول پروتئین دیده شود.

اگر عامل گوگرد احیا شده باشد این مولکول سیستئین نامیده می*شود در صورتی که دو مولکول سیستئین در مجاورت هم قرار گیرند بین آنها پیوند کووالانسی ایجاد می*گردد. بدین ترتیب ، پیوندهای حاصل پیوند دی*سولفید و ترکیب مربوطه سیستین نامیده می*شود. پیوندهای دی*سولفید در ایجاد و پایداری ساختار سوم پروتئینها نقش اساسی دارد. دو اسید آمینه آسپاراژین و گلوتامین که شکل آمین در آنها به ترتیب اسیدهای اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک هستند، حد واسط بین گروه دوم و سوم به شمار می*روند این دو اسیدآمینه در آب محلول و بسیار قطبی هستند.

گروه سوم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی و بار منفی
در این گروه دو اسید آمینه اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک قرار دارند زنجیره کناری این دو اسید آمینه به عامل کربوکسیل (cooh) ختم می*شود. گروه r بسیار قطبی و قابل یونی شدن است بطوری که در ph فیزیولوژیک ، با از دست دادن پروتون ، به آنیون کربوکسیل تبدیل می*گردد. در این حالت ، اسید آمینه به ترتیب اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک نامیده می*شوند.

گروه چهارم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی دارای بار مثبت
اسید آمینه لیزین ، آرژینین و هیستیدین در این دسته جای دارند. زنجیره کناری آنها واجد گروه آمین است که در ph خنثی دارای بار خالص مثبت است. لیزین یک عامل آمین در موقعیت کربن شماره 4 زنجیره کناری دارد، آرژینین شامل یک گروه گوآنیدیوم است و هیستیدین گروه یونی شونده ضعیف ایمیدازول دارد. وجود این اسیدهای آمینه در زنجیره پروتئینی تعداد بارهای مثبت روی مولکول را افزایش داده و پروتئین خاصیت قلیایی از خود نشان می*دهد.
اسیدهای آمینه کمیاب
علاوه بر 20 اسید آمینه ، در برخی از پروتئینها اسیدهای آمینه تغییر شیمیایی یاخته*ای وجود دارد که از نظر ساختار و فعالیت پروتئینها بسیار مهم*اند. از مهمترین این تغییرات می*توان اضافه شدن گروه هیدروکسی به اسید آمینه پرولین (هیدروکسی پرولین) و یا لیزین (هیدروکسی لیزین) ، انواع اسیدهای آمینه استیل*دار و فسفریل*دار را نام برد. هیدروکسی پرولین حدود 12% ساختار کلاژن را که یکی از پروتئینهای مهم جانوری است تشکیل می*دهد همچنین این اسید آمینه در ساختار برخی از پروتئینهای دیواره یاخته*ای گیاهان وجود دارد که اکستانسین نامیده می*شود. هیدروکسی لیزین نیز در ساختار کلاژن وجود دارد به همین دلیل کلاژن یکی از پروتئینهای استثنایی در جانوران بشمار می*آید.


اسیدهای آمینه غیر پروتئینی
افزون بر بیست اسید آمینه اصلی و اسیدهای آمینه کمیاب ، که اساسا در ساختار پپتیدها و پروتئینها وارد می*شوند، در یاخته*های بافتهای مختلف اسیدهای آمینه*ای وجود دارند که در ساختار پروتئینها یافت نمی*شوند بلکه به صورت آزاد در فرآیندهای متابولیسمی وارد می*شوند. از مهمترین این اسیدهای آمینه می*توان از بتا- آلانین که پیش ساز ویتامین اسید پانتوتنیک است، سیترولین و اورنتین ، که ترکیبات حد واسط در سنتز آرژنین در چرخه اوره هستند نام برد. در یاخته قارچها و گیاهان عالی نیز اسیدهای آمینه غیر عادی ، مانند بتا- سیانوآلانین وجود دارد.